Le BLI permet l’étude des interactions moléculaires par la détermination des constantes cinétiques d’association kon, de dissociation koff, et d’affinité KD. Elle permet également la quantification de molécules biologiques.
La méthode repose sur la fixation d’une molécule, le ligand, à la surface d’un biosensor puis à la mesure de l’interaction avec un partenaire en solution, l’analyte. Cette technique optique mesure la variation d’épaisseur à la surface d’un biosensor lors de l’interaction entre les deux molécules. La mesure est dépendante de la taille des molécules à la surface du biosensor (à partir de 150 Da) et est réalisée en temps réel et sans marquage.
Une cinétique complète peut être réalisée en une quinzaine de minutes grâce à la configuration en parallèle du système qui permet une mesure simultanée de huit biosensors. L’utilisation en plaque 96 puits permet de tester de nombreux analytes contre un même ligand en peu de temps.
Cet équipement permet la caractérisation des interactions moléculaires impliquant des protéines, anticorps, peptides, ADN, ARN, aptamères, foldamères naturels ou synthétiques, liposomes et virus dans divers milieux, notamment le sérum, les tampons contenant du DMSO, les fractions périplasmiques, les surnageants de culture cellulaire non traités et les lysats cellulaires bruts.
L’instrument est accessible aux utilisateurs académiques et industriels via l’UAR3033/US001 de l’IECB.
Contacts :
Ingénieur : Jean-Michel Blanc (jm.blanc@iecb.u-bordeaux.fr) - UAR3033/US001 IECB
Expert scientifique : Carmelo Di Primo (carmelo.diprimo@inserm.fr ) - Laboratoire ARNA INSERM U1212/CNRS UMR5320